DEPORTE Y PROTEÍNAS en colaboración con ATLET

Resumen

Las proteínas constituyen una familia química heterogénea y se consideran biomoléculas de suma importancia:

Desde el punto de vista cuantitativo, las proteínas representan entre el 55 y el 85 % del peso seco. Constituyen el segundo componente más abundante del organismo después del agua.

Desde el punto de vista cualitativo, desempeñan una función estructural, pero también una función funcional vital.
Salvo en casos excepcionales (ayuno prolongado, insuficiencia de reservas de glucógeno…), las proteínas no contribuyen de manera significativa a cubrir las necesidades energéticas.

Nuestras necesidades de proteínas son muy importantes. ¡Nuestro organismo fabrica cerca de 100 000 tipos diferentes!

Todas las proteínas se construyen a partir de 20 aminoácidos diferentes.
Entre ellos, 8 son aminoácidos esenciales (AAE): el cuerpo humano no sabe fabricarlos. Por tanto, la alimentación debe proporcionárselos y, además, en la misma comida. Porque, si para producir una de sus proteínas al cuerpo le falta uno solo de estos 8 AAE, la producción de la proteína se detiene, ya que el organismo no sabe reservar los otros 7 hasta que llegue el octavo.

Las proteínas animales proporcionan estos 8 AAE, lo que no ocurre con las proteínas vegetales, deficientes en uno de los 8 AAE. Por tanto, el vegetariano debe comer en la misma comida tanto cereales (trigo, maíz, arroz…) pobres en lisina como legumbres (lentejas, garbanzos…) pobres en metionina.

La síntesis de proteínas es esencial para el desarrollo, el crecimiento y también para el mantenimiento de la masa corporal. Si los glúcidos representan la principal fuente de energía, la práctica regular de ejercicio aumenta considerablemente las necesidades diarias de compuestos nitrogenados. En condiciones muy particulares, ciertos aminoácidos pueden oxidarse y convertirse así en sustratos energéticos propiamente dichos. Sin embargo, todas las proteínas presentes en el organismo desempeñan una función específica, y no existen, a diferencia de los glúcidos o los lípidos, aminoácidos almacenados y reservados. En caso de necesidad, se utilizarán los aminoácidos derivados de las proteínas estructurales o funcionales, lo que puede afectar al funcionamiento del organismo.

Por tanto, en ausencia de aporte de proteínas, ¡el organismo se autocanibaliza y se autodigiere!

La ausencia de proteínas obliga al organismo a recurrir a sus «reservas»: primero se produce la pérdida de masa muscular (incluido el corazón) y después la de las vísceras (intestinos, hígado…); ¡es inevitable!

Recurrir a las reservas provoca carencias: las defensas inmunitarias se debilitan, la digestión y el tránsito se ralentizan, la cicatrización se realiza mal, la piel envejece…

Como suele ocurrir, las variaciones registradas en el metabolismo de las proteínas están estrechamente relacionadas con el tipo de deporte practicado, y los problemas planteados serán muy diferentes según la disciplina deportiva considerada sea de resistencia o de fuerza-potencia. Sin embargo, en el amplio espectro que va desde los ejercicios cortos y de muy alta intensidad (ejercicio anaeróbico de tipo explosivo) hasta los ejercicios prolongados de resistencia, las respuestas del metabolismo de las proteínas son cualitativamente similares: combinan una disminución de las síntesis proteicas y un aumento de las degradaciones durante la actividad, y lo contrario durante el período de recuperación…

Recordatorio de bioquímica…

Las proteínas constituyen una familia química heterogénea y se consideran biomoléculas de suma importancia:

• Desde el punto de vista cuantitativo, las proteínas representan entre el 55 y el 85 % del peso seco. Constituyen el segundo componente más abundante del organismo después del agua.
• Desde el punto de vista cualitativo, desempeñan una función estructural, pero también una función funcional vital.
  Salvo en casos excepcionales (ayuno prolongado, diabetes…), las proteínas no contribuyen de manera significativa a cubrir las necesidades energéticas.

Desempeñan una función de soporte mecánico y de sostén de los tejidos, por ejemplo el colágeno, la proteína más abundante del organismo; a escala celular, las proteínas del citoesqueleto (actina, tubulina) son responsables de la forma de las células.

Desempeñan una función de catalizador bioquímico, como en el caso de las enzimas, sin las cuales la práctica totalidad de las reacciones químicas serían imposibles en el organismo; una función de transportador sanguíneo, como la albúmina (la proteína plasmática más abundante, que contribuye al transporte de los ácidos grasos libres y de ciertas vitaminas) o la hemoglobina (localizada en los hematíes, permite el transporte de oxígeno y dióxido de carbono); una función de transportador de membrana: las proteínas controlan cuantitativa y cualitativamente los intercambios entre la célula y el medio extracelular, como los transportadores específicos de glucosa; una función de mediador químico, como las hormonas peptídicas, por ejemplo la insulina y el glucagón; una función de receptor de membrana; una función de mantenimiento de la integridad del organismo, como las inmunoglobulinas (anticuerpos); y una función de movimiento, como las proteínas contráctiles de los músculos (actina y miosina).

Los prótidos son compuestos orgánicos constituidos por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N), a los que a veces se añade azufre (S). Su estructura monomérica es el aminoácido. En función del grado de polimerización y de la composición, es posible distinguir varios tipos de prótidos:

Los aminoácidos

Los aminoácidos tienen una estructura molecular común. Son compuestos nitrogenados.

Se han identificado más de 250 aminoácidos diferentes. Sin embargo, todas nuestras proteínas están constituidas a partir de un grupo de 20 aminoácidos, que se califican como aminoácidos estándar.
Podemos clasificar estos aminoácidos en función de la naturaleza de su cadena lateral. Para facilitar la escritura de los aminoácidos, se utilizan un código de tres letras o un código de una letra.

Los diferentes aminoácidos

En los adultos podemos identificar ocho aminoácidos esenciales (Val, Leu, Ile, Thr, Met, Lys, Phe y Trp), más un noveno en los niños (His). Estos aminoácidos deben estar necesariamente presentes en la alimentación.

• La glicina (Gly o G).
• La alanina (Ala o A), aminoácido muy extendido en las proteínas.
• La valina (Val o V).
• La leucina (Leu o L) y la isoleucina (Ile o I), que no pueden ser sintetizadas por el organismo y, por tanto, forman parte de los aminoácidos esenciales.
• La serina (Ser o S).
• La treonina (Thr o T), que es un aminoácido esencial.
• La cisteína (Cys o C) contribuye a la estabilización de la estructura terciaria de las proteínas gracias a la formación de puentes disulfuro. La cisteína también es precursora de la taurina.

• La metionina (Met o M), que forma parte de los aminoácidos esenciales.
• El ácido aspártico (Asp o D) y el ácido glutámico (Glu o E). Estos aminoácidos están muy extendidos en las proteínas. Como aminoácidos libres, desempeñan un papel importante en el metabolismo del nitrógeno. El ácido glutámico también sirve como precursor para la formación del ácido γ-aminobutírico (GABA), neurotransmisor del sistema nervioso central.
• La asparagina (Asn o N) y la glutamina (Gln o Q); desempeñan un papel importante en el metabolismo del nitrógeno.
• La lisina (Lys o K) forma parte de los aminoácidos esenciales (se encuentra especialmente en el colágeno).
• La arginina (Arg o R) desempeña un papel importante en el ciclo de la urea y participa en la formación de la creatina.
• La histidina (His o H) se considera un aminoácido esencial en los niños.
• La fenilalanina (Phe o F) forma parte de los aminoácidos esenciales. Como su nombre indica, su estructura es la de una alanina sustituida por un grupo fenilo, que forma un radical hidrófobo. Su hidroxilación da lugar a la tirosina (Tyr o Y). Estos dos aminoácidos son importantes porque sirven como precursores de la biosíntesis de las catecolaminas (las más comunes son la adrenalina, la noradrenalina y la dopamina). La tirosina participa en la formación de las hormonas tiroideas.
• El triptófano (Trp o W) es un aminoácido esencial. Es un precursor biosintético de la serotonina y de la vitamina B3.
• La prolina (Pro o P). Al igual que la lisina, presenta la particularidad de hidroxilarse en el colágeno: hidroxiprolina.

Los péptidos

Los péptidos resultan de la asociación de aminoácidos. El enlace se forma mediante la condensación entre la función carboxílica (del carbono α) de un aminoácido y la función amina (del carbono α) de un segundo aminoácido. Esta condensación va acompañada de la liberación de una molécula de agua.

Esta disposición electrónica induce un enlace peptídico rígido y plano. Por ello, no hay rotación entre el C y el N, lo que influye considerablemente en la estructura secundaria de los péptidos y las proteínas.

Ejemplos de péptidos de interés biológico

• El glutatión: Este tripéptido desempeña un papel importante a nivel celular al neutralizar los radicales libres, especialmente en los glóbulos rojos. Su secuencia es: γGlu-Cys-Gly.
• La ADH: Este péptido es sintetizado por el hipotálamo gracias a sus neuronas neurosecretoras. Liberado en la sangre a nivel de la neurohipófisis, desempeña una función hormonal: estimula la reabsorción de agua por el riñón.

Aportes de proteínas y ejercicio

Hoy está científicamente demostrado que el metabolismo de las proteínas se ve afectado por la práctica de ejercicio. Sin embargo, a menudo les damos un papel demasiado importante; la realidad nutricional es más moderada.
La síntesis de proteínas es esencial para el desarrollo, el crecimiento y también el mantenimiento de la masa corporal. La práctica regular de deporte aumenta considerablemente las necesidades diarias de compuestos nitrogenados, especialmente en determinadas condiciones (agotamiento de las reservas de glucógeno, fuerte disminución de la glucemia…). Sin embargo, no almacenamos los aminoácidos. Por lo tanto, cuando es necesario, se utilizarán los aminoácidos derivados de las proteínas estructurales o funcionales, lo que puede afectar al funcionamiento del organismo.

Deportes de resistencia: oxidación de los aminoácidos y necesidades de proteínas

Si la necesidad de proteínas representa la cantidad óptima de proteínas necesaria para garantizar el conjunto de las síntesis proteicas del organismo, compensar la oxidación de los aminoácidos y las pérdidas relativas debidas a la aceleración del recambio de las proteínas, se puede concluir fácilmente que la repetición de ejercicios de resistencia induce un aumento de las necesidades nutricionales de proteínas y aminoácidos. La realización de ejercicios de larga duración induce modificaciones importantes del metabolismo de las proteínas. Los estudios experimentales muestran que este tipo de práctica de resistencia se asocia con una reducción drástica de los procesos de síntesis proteica muscular. Por lo tanto, en el contexto de un ejercicio prolongado, si el suministro de glucosa es insuficiente, se registra un aumento de la degradación proteica con el objetivo de incrementar la disponibilidad de aminoácidos que puedan contribuir a la gluconeogénesis o entrar en el ciclo de Krebs para proporcionar energía en forma de ATP. Por último, la recuperación de este tipo de ejercicio requerirá considerar aportes específicos de proteínas.

Los aminoácidos disponibles en nuestro organismo tienen varios orígenes: proceden de los aportes alimentarios, son el resultado de la proteólisis endógena o se sintetizan de novo en el organismo (en el caso de los aminoácidos no esenciales). La disponibilidad de aminoácidos esenciales depende únicamente de los aportes alimentarios y de su nivel de degradación.
Fuera del ejercicio, existe un equilibrio perfecto entre degradación (proteólisis) y síntesis de proteínas (proteosíntesis).

Pero en el contexto de un ejercicio de larga duración, los aportes de nitrógeno se reducen, las síntesis proteicas no pueden compensar su degradación y la masa muscular se atrofia. Algunos aminoácidos pueden considerarse entonces verdaderos sustratos útiles para el funcionamiento muscular. Se utilizan por vía oxidativa. Sin embargo, solo unos pocos aminoácidos pueden oxidarse directamente en el músculo esquelético: son principalmente los aminoácidos ramificados (AAR: leucina, isoleucina, valina), y, de forma mucho más secundaria, el aspartato, la asparagina y la prolina.

Las proteínas de nuestra alimentación

La proteína de los alimentos nunca entra directamente en nuestros tejidos. Debe ser «degradada» en aminoácidos o dipéptidos. Una vez realizada la fase de digestión, los aminoácidos ingeridos a través de nuestra alimentación son indistinguibles de los procedentes de la degradación de las proteínas corporales. Para elaborar sus propias proteínas, nuestro organismo recurre al «fondo común» donde se encuentra el conjunto de aminoácidos disponibles (los procedentes de la alimentación y los derivados de la destrucción de las proteínas corporales), en el instante «t». En una situación ideal, nuestra alimentación debe aportar cantidades óptimas de aminoácidos, especialmente los ocho esenciales.

Las fuentes animales de proteínas obtienen puntuaciones bastante buenas en las escalas del Valor Biológico (VB) y del Coeficiente de Utilización Digestiva (CUD). Esto es diferente en el caso de las proteínas vegetales. En efecto, tanto en los cereales como en las legumbres, se observa que algunos aminoácidos esenciales solo se aportan en cantidades demasiado bajas (factor limitante). A los cereales generalmente les falta lisina; en las legumbres y la soja, el factor limitante es la metionina. Al combinar ambas fuentes, se logra reconstruir un conjunto completo de aminoácidos esenciales, pero ¡con cierto desperdicio! Además, aunque esta elección permite prevenir déficits graves y crónicos de un aminoácido esencial, no garantiza el correcto desarrollo a largo plazo de todos los procesos metabólicos que implican la participación de aminoácidos. Esta insuficiencia funcional se observa especialmente en la síntesis de neurotransmisores, en particular la de serotonina, que depende del triptófano, un aminoácido muy frecuentemente limitante.
A esto se añade el problema relacionado con los sistemas de captación de los aminoácidos. Estos entran en las células gracias a proteínas receptoras de las membranas celulares. Existen 4 familias de receptores para 20 aminoácidos. En consecuencia, se producen fenómenos de competencia. Por tanto, no basta con aportar un aminoácido en una concentración adecuada para estar seguros de que los procesos derivados se desarrollarán correctamente. Los aminoácidos competidores no deben encontrarse en una concentración demasiado elevada, ya que esto dificultaría la asimilación del primero.
La composición bruta de aminoácidos de una comida no permite deducir en qué medida el aporte de los distintos aminoácidos estará garantizado de forma óptima para cada una de nuestras células.

Cuando comemos proteínas, incorporamos nitrógeno al organismo. Al calcular la diferencia entre ambos (entradas menos salidas), obtenemos lo que se denomina «balance nitrogenado». Se registra un balance nitrogenado positivo cuando el aporte de nitrógeno supera la suma de las excreciones urinaria, fecal y sudoral. Un balance nitrogenado positivo es necesario para garantizar un nivel adecuado de síntesis. Sobre la base de este método de análisis se definen las RNP (Recomendaciones nutricionales para la población), que remiten a una noción esencialmente cuantitativa de las necesidades y responden al objetivo de prevenir las carencias y no afectar a la síntesis de proteínas.

Las recomendaciones para los aficionados a los deportes de resistencia son consensuadas: 1,2 a 1,5 g/kg/día.
Por tanto, para una persona de 70 kg, la recomendación de ingesta de proteínas se sitúa entre 84 g/día y 105 g/día; esto equivale, por ejemplo, a cantidades muy importantes de carne: ¡de 465 a 580 g! De ahí el interés de consumir otras fuentes de proteínas (cereales, legumbres…), o concentrados específicos durante la recuperación temprana. Una vez más, se recomendará adoptar una alimentación diaria variada y equilibrada, adaptada al nivel de entrenamiento.

En los deportistas, las necesidades relacionadas con la renovación funcional aumentan en determinadas condiciones debido al catabolismo de las proteínas, especialmente el que afecta a los elementos contráctiles del músculo (en particular, en los corredores, debido a la onda de choque, que ejerce un efecto destructivo al repetirse con cada apoyo del pie en el suelo). Estos procesos incrementan las pérdidas y se suman a las relacionadas con el uso energético de determinados aminoácidos. Por ello, puede observarse una disminución de la concentración plasmática de la mayoría de los aminoácidos y un aumento de la excreción urinaria de nitrógeno después de una prueba de carrera de 100 km.

Pero atención: el uso creciente de complementos proteicos «no dirigidos» puede aumentar significativamente las necesidades; en efecto, la tasa de síntesis está determinada por la disponibilidad del aminoácido menos presente en los tejidos. Esto significa que, si los aminoácidos ramificados han disminuido como respuesta al ejercicio, las síntesis realizadas después del esfuerzo serán proporcionales a las cantidades restantes de leucina, isoleucina y valina.

Ciertos aminoácidos intervienen como moléculas capaces de estimular la síntesis proteica. La leucina puede estimular específicamente la síntesis proteica en los músculos y el hígado, incluso en condiciones desfavorables (Véase: Buse MG, Reid M (1975): Leucine, a possible regulator of protein turnover in muscle. J. Clin. Invest., 58: 1250).

Por tanto, el aporte de complementos proteicos ricos en aminoácidos ramificados permite evitar la pérdida de masa muscular, así como el deterioro de ciertos parámetros físicos, psicológicos y fisiológicos (Véase: Degoutte F, Jouanel P & Coll (2006): Food restriction and performance, biochemical, psychological and endocrine changes in judo athletes. Int. J. Sport Med., 27 (1): 9 – 18.).

Además de los aminoácidos ramificados, hay otros dos que no deberían descuidarse en la dieta del deportista:

La metionina (factor limitante para las leguminosas y la soja):

La presencia de metionina (Met) en una concentración óptima condiciona el desarrollo de numerosas reacciones que también dependen del nivel de aporte energético. En efecto, como hemos visto anteriormente, la Met puede contribuir a proporcionar energía a los tejidos en situaciones de emergencia. Esto se lleva a cabo a través del ciclo de Krebs, a expensas de las demás intervenciones metabólicas de la Met. Por lo tanto, cualquier disminución del aporte alimentario de Met provoca una ralentización de estas diferentes vías, especialmente la de la neoglucogénesis, con el fin de mantener su concentración mínima en las células. Por otra parte, la transformación de la Met en cisteína para favorecer la formación de glutatión (que participa en la cascada antirradicalaria) se ralentiza en beneficio del suministro de energía o no puede llevarse a cabo.

La glutamina, la glicina y el aspartato:

Nuestro capital energético se basa en la molécula de ADN, que tiene la forma de una doble hélice (una doble cadena). El ARN, por su parte, es un polímero similar al ADN, de una sola cadena. El ADN conserva la información genética en la célula, mientras que el ARN se utiliza para transmitir la información de codificación fuera del núcleo celular y, posteriormente, para sintetizar proteínas a partir de dicha información. Las bases que constituyen el ARN son aportadas en pequeñas cantidades por la alimentación; la mayor parte procede, de hecho, de las síntesis realizadas en las células. Estas se llevan a cabo a partir de aminoácidos, algunos de los cuales solo están disponibles en cantidades limitadas. El capital genético y las proteínas dependen, por tanto, estrechamente el uno de las otras. Los precursores son: la glutamina, la glicina y el aspartato. La glutamina está aún más implicada porque contiene 2 moléculas de nitrógeno. Por tanto, su disponibilidad es crucial en situaciones en las que la multiplicación celular es rápidamente indispensable (respuesta inmunitaria, cicatrización…). En este caso, la presencia de cofactores enzimáticos como el zinc y las vitaminas B9, B12 (únicamente de origen animal) y B6 resulta determinante para el correcto desarrollo del proceso de síntesis.

Por lo tanto, cualquier déficit o desequilibrio en el aporte de estos aminoácidos, y especialmente de glutamina, afectará a la recuperación y a la respuesta ante la actividad.

Estos distintos aspectos hacen que resulte muy compleja la definición de un aporte proteico ideal/óptimo. La recomendación mencionada anteriormente tiene en cuenta posibles trastornos funcionales para adaptar las ingestas tanto cuantitativa como cualitativamente, así como en cuanto a la diversidad. Los suplementos solo constituyen pequeños reajustes de la ración y están compuestos por péptidos muy digestibles y específicos. En ningún caso deben compensar carencias nutricionales constatadas. Aunque a veces se consideran superfluos, parece que, no obstante, se acompañan de una mejora del estado de salud del deportista en cuestión.

Artículo escrito para nuestro colaborador Atlet por:
Caroline JOUCLA • Nutricionista-dietista titulada por el Estado • www.carolinejoucladieteticienne.com