SPORT E PROTEINE in collaborazione con ATLET

Riepilogo

I protidi costituiscono una famiglia chimica eterogenea e sono considerati biomolecole di primaria importanza:

Dal punto di vista quantitativo, le proteine rappresentano dal 55 all’85% del peso secco. Costituiscono il secondo elemento più presente nell’organismo dopo l’acqua.

Dal punto di vista qualitativo, svolgono un ruolo strutturale, ma anche un ruolo funzionale vitale.
Salvo casi eccezionali (digiuno prolungato, insufficienza delle riserve di glicogeno…), le proteine non contribuiscono in modo significativo a soddisfare il fabbisogno energetico.

Il nostro fabbisogno di proteine è molto elevato. Il nostro organismo ne produce quasi 100.000 tipi diversi!

Tutte le proteine sono costituite da 20 amminoacidi diversi.
Tra questi, 8 sono amminoacidi essenziali (AAE): il corpo umano non sa produrli. L’alimentazione deve quindi fornirglieli e, per di più, nello stesso pasto. Infatti, se per produrre una delle sue proteine l’organismo è privo anche di uno solo di questi 8 AAE, la produzione della proteina si interrompe, perché il corpo non sa mettere da parte gli altri 7 in attesa che arrivi l’8°.

Le proteine animali forniscono tutti questi 8 AAE, cosa che non vale per le proteine vegetali, carenti di uno degli 8 AAE. Il vegetariano deve quindi consumare nello stesso pasto sia cereali (frumento, mais, riso…) poveri di lisina, sia legumi (lenticchie, ceci…) poveri di metionina.

La sintesi delle proteine è essenziale per lo sviluppo, la crescita e anche il mantenimento della massa corporea. Se i carboidrati rappresentano la principale fonte di energia, la pratica regolare dell’esercizio aumenta notevolmente il fabbisogno quotidiano di composti azotati. In condizioni particolari, alcuni amminoacidi possono essere ossidati e diventare così veri e propri substrati energetici. Tuttavia, tutte le proteine presenti nell’organismo svolgono un ruolo funzionale preciso e, a differenza dei carboidrati o dei lipidi, non esistono amminoacidi immagazzinati e conservati come riserva. In caso di necessità, vengono quindi utilizzati gli amminoacidi derivati dalle proteine strutturali o funzionali, e ciò può compromettere il funzionamento dell’organismo.

Pertanto, in assenza di apporto proteico, l’organismo si autocannibalizza e si autodigerisce!

L’assenza di proteine obbliga l’organismo ad attingere alle proprie «riserve»: prima si verifica la perdita di massa muscolare (cuore compreso), poi quella degli organi interni (intestino, fegato…): è inevitabile!

Attingere alle riserve provoca carenze: le difese immunitarie si indeboliscono, la digestione e il transito rallentano, la cicatrizzazione avviene male, la pelle invecchia…

Come spesso accade, le variazioni registrate nel metabolismo delle proteine sono strettamente legate al tipo di sport praticato, e i problemi posti saranno molto diversi a seconda che la disciplina sportiva considerata sia di resistenza o di forza-potenza. Tuttavia, nell’ampio spettro che va dagli esercizi brevi e di intensità molto elevata (esercizio anaerobico di tipo esplosivo) agli esercizi di lunga durata di tipo resistente, le risposte del metabolismo proteico sono qualitativamente simili: durante l’attività si osservano una riduzione delle sintesi proteiche e un aumento delle degradazioni, mentre nel periodo di recupero avviene il contrario…

Ripasso di biochimica …

I protidi costituiscono una famiglia chimica eterogenea e sono considerati biomolecole di primaria importanza:

• Sul piano quantitativo, i protidi rappresentano il 55-85% del peso secco. Costituiscono il secondo elemento più abbondante nell’organismo dopo l’acqua.
• Sul piano qualitativo, svolgono un ruolo strutturale, ma anche un ruolo funzionale vitale.
  Salvo casi eccezionali (digiuno prolungato, diabete…), le protidi non contribuiscono in modo significativo al soddisfacimento del fabbisogno energetico.

Svolgono un ruolo di supporto meccanico e di sostegno dei tessuti, per esempio il collagene, la proteina più abbondante dell’organismo; a livello cellulare, le proteine del citoscheletro (actina, tubulina) sono responsabili della forma delle cellule.

Svolgono un ruolo di catalizzatore biochimico, come nel caso degli enzimi, senza i quali la quasi totalità delle reazioni chimiche sarebbe impossibile nell’organismo; un ruolo di trasportatore ematico, come l’albumina (la più importante proteina plasmatica, contribuisce al trasporto degli acidi grassi liberi o di alcune vitamine) o l’emoglobina (presente negli eritrociti, consente il trasporto dell’ossigeno e dell’anidride carbonica); un ruolo di trasportatore di membrana: le proteine controllano quantitativamente e qualitativamente gli scambi tra la cellula e l’ambiente extracellulare, come i trasportatori specifici del glucosio; un ruolo di mediatore chimico, come gli ormoni peptidici quali l’insulina e il glucagone; un ruolo di recettore di membrana; un ruolo nel mantenimento dell’integrità dell’organismo, come le immunoglobuline (anticorpi); un ruolo nel movimento, come le proteine contrattili dei muscoli (actina e miosina).

Le protidi sono composti organici costituiti da carbonio (C), idrogeno (H), ossigeno (O) e azoto (N), a cui talvolta si aggiunge lo zolfo (S). La loro struttura monomerica è l’amminoacido. In base all’entità della polimerizzazione e alla composizione, è possibile distinguere diversi tipi di protidi:

Gli amminoacidi

Gli amminoacidi hanno una struttura molecolare comune. Sono composti azotati.

Sono stati catalogati più di 250 amminoacidi diversi. Tuttavia, tutte le nostre proteine sono costituite da un gruppo di 20 amminoacidi, definiti amminoacidi standard.
Possiamo classificare questi amminoacidi in base alla natura della loro catena laterale. Per facilitare la scrittura degli amminoacidi, si utilizzano un codice a tre lettere oppure un codice a una lettera.

I diversi amminoacidi

Nell’adulto possiamo elencare otto amminoacidi essenziali (Val, Leu, Ile, Thr, Met, Lys, Phe e Trp), più un nono nel bambino (His). Questi amminoacidi devono essere necessariamente presenti nell’alimentazione.

• La glicina (Gly o G).
• L’alanina (Ala o A), un amminoacido molto diffuso nelle proteine.
• La valina (Val o V).
• La leucina (Leu o L) e l’isoleucina (Ile o I), che non possono essere sintetizzate dall’organismo e fanno quindi parte degli amminoacidi essenziali.
• La serina (Ser o S).
• La treonina (Thr o T), che è un amminoacido essenziale.
• La cisteina (Cys o C) contribuisce alla stabilizzazione della struttura terziaria delle proteine grazie alla formazione di ponti disolfuro. La cisteina è anche il precursore della taurina.

• La metionina (Met o M), che fa parte degli amminoacidi essenziali.
• L’acido aspartico (Asp o D) e l’acido glutammico (Glu o E). Questi amminoacidi sono molto diffusi nelle proteine. In quanto amminoacidi liberi, svolgono un ruolo importante nel metabolismo dell’azoto. L’acido glutammico serve anche come precursore per la formazione dell’acido γ-aminobutirrico (GABA), mediatore del sistema nervoso centrale.
• L’asparagina (Asn o N) e la glutammina (Gln o Q); svolgono un ruolo importante nel metabolismo dell’azoto.
• La lisina (Lys o K) fa parte degli amminoacidi essenziali (si trova in particolare nel collagene).
• L’arginina (Arg o R) svolge un ruolo importante nel ciclo dell’urea e partecipa alla formazione della creatina.
• L’istidina (His o H) è considerata un amminoacido essenziale nei bambini.
• La fenilalanina (Phe o F) fa parte degli amminoacidi essenziali. Come indica il nome, la sua struttura è quella dell’alanina sostituita da un gruppo fenile, che forma un radicale idrofobico. La sua idrossilazione dà origine alla tirosina (Tyr o Y). Questi due amminoacidi sono importanti perché fungono da precursori della biosintesi delle catecolamine (le più comuni sono l’adrenalina, la noradrenalina e la dopamina). La tirosina partecipa alla formazione degli ormoni tiroidei.
• Il triptofano (Trp o W) è un amminoacido essenziale. È un precursore biosintetico della serotonina e della vitamina B3.
• La prolina (Pro o P). Come la lisina, presenta la particolarità di essere idrossilata nel collagene: idrossiprolina.

I peptidi

I peptidi derivano dall’associazione di amminoacidi. Il legame deriva dalla condensazione tra la funzione carbossilica (del carbonio α) di un amminoacido e la funzione amminica (del carbonio α) di un secondo amminoacido. Questa condensazione è accompagnata dal rilascio di una molecola d’acqua.

Questa disposizione elettronica induce un legame peptidico rigido e planare. Di conseguenza, non vi è rotazione tra il C e l’N, il che influisce notevolmente sulla struttura secondaria dei peptidi e delle proteine.

Esempi di peptidi di interesse biologico

• Il glutatione: Questo tripeptide svolge un ruolo importante a livello cellulare neutralizzando i radicali liberi, in particolare nei globuli rossi. La sua sequenza è: γGlu-Cys-Gly.
• L’ADH: Questo peptide è sintetizzato dall’ipotalamo grazie ai suoi neuroni neurosecretori. Liberato nel sangue a livello della neuroipofisi, svolge un ruolo ormonale: stimola il riassorbimento dell’acqua da parte del rene.

Apporto proteico ed esercizio fisico

Oggi è scientificamente dimostrato che il metabolismo delle proteine è influenzato dalla pratica dell’esercizio fisico. Tuttavia, spesso attribuiamo loro un’importanza eccessiva; la realtà nutrizionale è più sfumata.
La sintesi delle proteine è essenziale per lo sviluppo, la crescita, ma anche per il mantenimento della massa corporea. La pratica regolare dello sport aumenta significativamente il fabbisogno quotidiano di composti azotati, in particolare in condizioni ben precise (esaurimento delle riserve di glicogeno, forte calo della glicemia…). Tuttavia, non immagazziniamo gli amminoacidi. In caso di necessità, verranno quindi utilizzati gli amminoacidi derivati dalle proteine strutturali o funzionali, con il rischio di compromettere il funzionamento dell’organismo.

Sport di endurance: ossidazione degli amminoacidi e fabbisogno proteico

Se il fabbisogno proteico rappresenta la quantità ottimale di proteine necessaria per garantire tutte le sintesi proteiche dell’organismo, compensare l’ossidazione degli amminoacidi e le perdite relative dovute all’accelerazione del ricambio proteico, si può facilmente concludere che la ripetizione di esercizi di endurance comporta un aumento del fabbisogno nutrizionale di proteine e amminoacidi. Lo svolgimento di esercizi di lunga durata induce importanti modifiche nel metabolismo delle proteine. Gli studi sperimentali mostrano che questo tipo di pratica di endurance è associato a una drastica riduzione dei processi di sintesi proteica muscolare. Pertanto, nel contesto di un esercizio prolungato, se l’apporto di glucosio è insufficiente, si registra un aumento della degradazione proteica allo scopo di incrementare la disponibilità di amminoacidi che possono contribuire alla gluconeogenesi o entrare nel ciclo di Krebs per fornire energia sotto forma di ATP. Infine, il recupero da questo tipo di esercizio richiederà di prevedere un apporto mirato di proteine.

Gli amminoacidi disponibili nel nostro organismo hanno diverse origini: derivano dall’apporto alimentare, sono il risultato della proteolisi endogena oppure vengono sintetizzati ex novo all’interno dell’organismo (per gli amminoacidi non essenziali). La disponibilità di amminoacidi essenziali dipende esclusivamente dall’apporto alimentare e dal loro livello di degradazione.
Al di fuori dell’esercizio, esiste un perfetto equilibrio tra degradazione (proteolisi) e sintesi proteica (proteosintesi).

Ma nel contesto di un esercizio di lunga durata, gli apporti azotati si riducono, la sintesi proteica non riesce a compensarne la degradazione e la massa muscolare si atrofizza. Alcuni amminoacidi possono allora essere considerati veri e propri substrati utili al funzionamento muscolare. Vengono utilizzati per via ossidativa. Tuttavia, solo alcuni amminoacidi possono essere ossidati direttamente all’interno del muscolo scheletrico: si tratta essenzialmente degli amminoacidi a catena ramificata (BCAA: leucina, isoleucina, valina) e, molto più marginalmente, dell’aspartato, dell’asparagina e della prolina.

Le proteine della nostra alimentazione

Le proteine degli alimenti non entrano mai direttamente nei nostri tessuti. Devono essere «degradate» in amminoacidi o dipeptidi. Una volta completata la fase digestiva, gli amminoacidi introdotti attraverso la nostra alimentazione sono indistinguibili da quelli derivanti dalla degradazione delle proteine corporee. Per elaborare le proprie proteine, il nostro organismo attinge al «bacino comune» in cui, in un dato istante «t», si trovano tutti gli amminoacidi disponibili (quelli dell’alimentazione e quelli derivanti dalla distruzione delle proteine corporee). In una situazione ideale, la nostra alimentazione dovrebbe apportare quantità ottimali di amminoacidi, in particolare degli otto essenziali.

Le fonti animali di proteine presentano punteggi piuttosto buoni nelle scale del Valore Biologico (VB) e del Coefficiente di Utilizzazione Digestiva (CUD). Ciò è diverso per le proteine vegetali. Infatti, sia nel caso dei cereali sia in quello dei legumi, si osserva che alcuni degli amminoacidi essenziali sono apportati solo in quantità decisamente troppo basse (fattore limitante). Generalmente, ai cereali manca la lisina; per i legumi e la soia, il fattore limitante è la metionina. Combinando le due fonti, si riesce a ricostituire un insieme completo di amminoacidi essenziali, ma con un certo spreco! Inoltre, se questa scelta consente di prevenire carenze gravi e croniche di un amminoacido essenziale, non garantisce il corretto svolgimento, nel lungo periodo, di tutti i processi metabolici che coinvolgono la partecipazione degli amminoacidi. Questa insoddisfazione funzionale si riscontra in particolare nella sintesi dei neurotrasmettitori, soprattutto quella della serotonina, che dipende dal triptofano, un amminoacido molto spesso limitante.
A ciò si aggiunge il problema legato ai sistemi di captazione degli amminoacidi. Questi entrano nelle cellule grazie a proteine recettrici delle membrane cellulari. Esistono 4 famiglie di recettori per 20 amminoacidi. Di conseguenza, si verificano fenomeni di competizione. Pertanto, non basta apportare un amminoacido in quantità adeguata per essere certi che i processi che ne derivano si svolgano correttamente. Gli amminoacidi concorrenti non devono essere presenti in quantità troppo elevate, poiché ciò ostacolerebbe l’assimilazione del primo.
La composizione complessiva in amminoacidi di un pasto non consente di dedurre in quale misura l’apporto dei diversi amminoacidi sarà garantito in modo ottimale a ciascuna delle nostre cellule.

Quando mangiamo proteine, introduciamo azoto nel nostro organismo. Calcolando la differenza tra i due (entrate meno uscite), si ottiene quella che viene chiamata «bilancio azotato». Si registra un bilancio azotato positivo quando l’apporto di azoto supera la somma delle escrezioni urinarie, fecali e attraverso il sudore. Un bilancio azotato positivo è necessario per garantire un livello adeguato di sintesi. È sulla base di questo metodo di analisi che vengono definite le RNP (Raccomandazioni nutrizionali per la popolazione), che rimandano a una nozione essenzialmente quantitativa dei fabbisogni e rispondono all’obiettivo di prevenire le carenze e di non compromettere le sintesi proteiche.

Le raccomandazioni per gli appassionati di sport di endurance sono condivise: da 1,2 a 1,5 g/kg al giorno.
Pertanto, per una persona di 70 kg, la raccomandazione relativa all’apporto proteico si colloca tra 84 g al giorno e 105 g al giorno; ciò equivale, per esempio, a quantità molto elevate di carne: da 465 a 580 g! Da qui l’interesse a consumare altre fonti di proteine (cereali, legumi…) o concentrati mirati durante il recupero precoce. Ancora una volta, si raccomanda di adottare un’alimentazione quotidiana varia ed equilibrata, adeguata al livello di allenamento.

Negli sportivi, in determinate condizioni, le esigenze legate al rinnovamento funzionale aumentano a causa del catabolismo delle proteine, che interessa in particolare gli elementi contrattili del muscolo (soprattutto nei podisti, a causa dell’onda d’urto che esercita un effetto distruttivo ripetendosi a ogni appoggio del piede sul terreno). Questi processi aumentano le perdite e si aggiungono a quelli legati all’utilizzo energetico di alcuni amminoacidi. Di conseguenza, dopo una prova podistica di 100 km si può osservare una riduzione dei livelli plasmatici della maggior parte degli amminoacidi e un aumento dell’escrezione urinaria di azoto.

Ma attenzione: l’uso crescente di integratori proteici «non mirati» può aumentare significativamente il fabbisogno; infatti, il tasso di sintesi è determinato dalla disponibilità dell’aminoacido meno presente nei tessuti. Ciò significa che, se il livello degli aminoacidi ramificati è diminuito in risposta all’esercizio, le sintesi effettuate nel post-allenamento saranno proporzionali alle quantità residue di leucina, isoleucina e valina.

Alcuni aminoacidi intervengono come molecole in grado di stimolare la sintesi proteica. La leucina è capace di stimolare specificamente la sintesi proteica nei muscoli e nel fegato, anche in condizioni sfavorevoli (Cfr.: Buse MG, Reid M (1975): Leucine, a possible regulator of protein turnover in muscle. J. Clin. Invest., 58: 1250).

L’assunzione di integratori proteici ricchi di aminoacidi ramificati consente quindi di evitare la perdita di massa muscolare e il deterioramento di una serie di parametri fisici, psicologici e fisiologici (Cfr.: Degoutte F, Jouanel P & Coll (2006): Food restriction and performance, biochemical, psychological and endocrine changes in judo athletes. Int. J. Sport Med., 27 (1): 9 – 18.).

Oltre agli aminoacidi ramificati, altri due ci sembrano da non trascurare nella razione dello sportivo:

La metionina (fattore limitante per i legumi e la soia):

La presenza della metionina (Met) a un livello ottimale condiziona lo svolgimento di numerose reazioni, anch’esse influenzate dal livello dell’apporto energetico. Infatti, come abbiamo visto sopra, la Met può contribuire a fornire energia ai tessuti in situazioni di emergenza. Ciò avviene attraverso il ciclo di Krebs, a scapito degli altri processi metabolici della Met. Pertanto, qualsiasi riduzione dell’apporto alimentare di Met provoca un rallentamento di queste diverse vie, in particolare di quella della neoglucogenesi, al fine di mantenere il suo livello minimo nelle cellule. Inoltre, la trasformazione della Met in cisteina, che favorisce la formazione del glutatione (coinvolto nella cascata antiradicalica), rallenta a vantaggio della produzione di energia o non può aver luogo.

La glutammina, la glicina e l’aspartato:

Il nostro capitale energetico si basa sulla molecola del DNA, che ha la forma di una doppia elica (un doppio filamento). L’RNA, invece, è un polimero simile al DNA, a singolo filamento. Il DNA conserva l’informazione genetica nella cellula, mentre l’RNA viene utilizzato per trasmettere l’informazione codificante all’esterno del nucleo cellulare e poi per sintetizzare proteine a partire da tali informazioni. Le basi che costituiscono l’RNA sono fornite in piccole quantità dall’alimentazione; la maggior parte proviene in realtà dalle sintesi effettuate nelle cellule. Queste avvengono a partire da amminoacidi, alcuni dei quali sono disponibili solo in quantità limitate. Il patrimonio genetico e le proteine dipendono quindi strettamente l’uno dalle altre. I precursori sono: glutammina, glicina e aspartato. La glutammina è ancora più coinvolta poiché contiene 2 molecole di azoto. La sua disponibilità è quindi cruciale nelle situazioni in cui la moltiplicazione cellulare deve avvenire rapidamente (risposta immunitaria, cicatrizzazione…). Qui, la presenza di cofattori enzimatici quali lo zinco e le vitamine B9, B12 (esclusivamente di origine animale) e B6 si rivela determinante per il corretto svolgimento del processo di sintesi.

Pertanto, qualsiasi carenza o squilibrio nell’apporto di questi amminoacidi, e in particolare della glutammina, influirà sul recupero e sulla risposta all’attività.

Questi diversi punti rendono molto complessa la definizione di un apporto proteico ideale/ottimale. La raccomandazione, illustrata sopra, tiene conto di eventuali disturbi funzionali per adattare le assunzioni sia sul piano quantitativo sia su quello qualitativo e della varietà. Le integrazioni costituiscono solo piccoli riaggiustamenti della razione e sono composte da peptidi altamente digeribili e mirati. Non devono in alcun caso compensare carenze nutrizionali accertate. Talvolta giudicate superflue, sembra tuttavia che siano associate a un miglioramento dello stato di salute dello sportivo interessato.

Articolo scritto per il nostro partner Atlet da:
Caroline JOUCLA • Nutrizionista-dietista diplomata di Stato • www.carolinejoucladieteticienne.com