SPORT I BIAŁKA we współpracy z ATLET

Podsumowanie

Prot idy tworzą niejednorodną rodzinę chemiczną i są uznawane za niezwykle ważne biomolekuły:

Pod względem ilościowym protidy stanowią od 55 do 85% suchej masy. Są drugim po wodzie składnikiem występującym w organizmie w największej ilości.

Pod względem jakościowym pełnią funkcję strukturalną, ale także istotną funkcję funkcjonalną.
Poza wyjątkowymi przypadkami (długotrwałym postem, niewystarczającymi zapasami glikogenu…), protidy nie przyczyniają się w istotny sposób do pokrycia zapotrzebowania energetycznego.

Nasze zapotrzebowanie na białko jest bardzo duże. Nasz organizm wytwarza blisko 100 000 różnych rodzajów białek!

Wszystkie białka są zbudowane z 20 różnych aminokwasów.
Wśród nich 8 to aminokwasy egzogenne (AAE): organizm ludzki nie potrafi ich wytwarzać. Pożywienie musi więc mu je dostarczać, co więcej — podczas tego samego posiłku. Jeśli bowiem do produkcji jednego ze swoich białek organizmowi zabraknie choćby jednego z tych 8 AAE, produkcja białka zostaje zatrzymana, ponieważ organizm nie potrafi odłożyć pozostałych 7 na później, aż pojawi się 8.

Białka zwierzęce dostarczają wszystkich tych 8 AAE, czego nie można powiedzieć o białkach roślinnych, którym brakuje jednego z 8 AAE. Wegetarianin powinien więc podczas tego samego posiłku spożywać zarówno zboża (pszenicę, kukurydzę, ryż…), ubogie w lizynę, jak i rośliny strączkowe (soczewicę, ciecierzycę…), ubogie w metioninę.

Synteza białek jest niezbędna dla rozwoju, wzrostu, a także utrzymania masy ciała. Jeśli węglowodany stanowią główne źródło energii, regularne ćwiczenia znacznie zwiększają dzienne zapotrzebowanie na związki azotowe. W szczególnych warunkach niektóre aminokwasy mogą zostać utlenione i w ten sposób stać się pełnowartościowymi substratami energetycznymi. Jednak wszystkie białka obecne w organizmie pełnią określoną funkcję i, w przeciwieństwie do węglowodanów czy tłuszczów, nie istnieją aminokwasy magazynowane i odkładane na zapas. W razie potrzeby wykorzystywane są więc aminokwasy pochodzące z białek strukturalnych lub funkcjonalnych, co może wpływać na funkcjonowanie organizmu.

A zatem przy braku podaży białka organizm sam siebie kanibalizuje i trawi!

Brak białek zmusza organizm do czerpania ich z „zapasów”: zanik mięśni (w tym serca), a następnie narządów wewnętrznych (jelit, wątroby…) jest wówczas nieunikniony!

Czerpanie z rezerw prowadzi do niedoborów: osłabiają się mechanizmy obronne organizmu, spowalniają trawienie i pasaż jelitowy, rany goją się gorzej, skóra się starzeje…

Jak to często bywa, zmiany zachodzące w metabolizmie białek są ściśle związane z rodzajem uprawianego sportu, a stawiane problemy będą zupełnie różne w zależności od tego, czy dana dyscyplina sportowa ma charakter wytrzymałościowy, czy siłowo-mocy. Jednak w bardzo szerokim zakresie — od krótkich ćwiczeń o bardzo wysokiej intensywności (ćwiczenia beztlenowe o charakterze eksplozywnym) po długotrwałe ćwiczenia wytrzymałościowe — reakcje metabolizmu białek są jakościowo podobne: podczas aktywności fizycznej obejmują zmniejszenie syntezy białek i zwiększenie ich rozpadu, a w okresie regeneracji zachodzi sytuacja odwrotna…

Powtórzenie wiadomości z biochemii…

Prot idy tworzą niejednorodną rodzinę chemiczną i są uznawane za niezwykle ważne biomolekuły:

• Pod względem ilościowym protidy stanowią od 55 do 85% masy suchej. Są drugim, po wodzie, najliczniej występującym składnikiem organizmu.
• Pod względem jakościowym pełnią funkcję strukturalną, ale także istotną funkcję życiową.
  Z wyjątkiem szczególnych przypadków (długotrwałego głodzenia, cukrzycy…), protidy nie przyczyniają się w istotny sposób do pokrycia zapotrzebowania energetycznego.

Pełnią funkcję mechanicznego podparcia i wzmacniania tkanek, na przykład kolagen, najobficiej występujące białko w organizmie; na poziomie komórkowym białka cytoszkieletu (aktyna, tubulina) odpowiadają za kształt komórek.

Pełnią funkcję katalizatora biochemicznego — dotyczy to enzymów, bez których niemal wszystkie reakcje chemiczne w organizmie byłyby niemożliwe; funkcję transportera we krwi — albumina (najważniejsze białko osocza, uczestniczące w transporcie wolnych kwasów tłuszczowych lub niektórych witamin) albo hemoglobina (znajdująca się w krwinkach czerwonych, umożliwiająca transport tlenu i dwutlenku węgla); funkcję transportera błonowego — białka ilościowo i jakościowo kontrolują wymianę między komórką a środowiskiem zewnątrzkomórkowym, na przykład swoiste transportery glukozy; funkcję mediatora chemicznego, podobnie jak hormony peptydowe, takie jak insulina i glukagon; funkcję receptora błonowego; funkcję utrzymania integralności organizmu — immunoglobuliny (przeciwciała); funkcję umożliwiającą ruch — białka kurczliwe mięśni (aktyna i miozyna).

Prot ydy to związki organiczne zbudowane z węgla (C), wodoru (H), tlenu (O) i azotu (N), do których czasami dołącza się siarka (S). Ich strukturę monomeryczną stanowi aminokwas. W zależności od stopnia polimeryzacji i składu można wyróżnić kilka rodzajów prot y dów:

Aminokwasy

Aminokwasy mają wspólną strukturę molekularną. Są to związki azotowe.

Opisano ponad 250 różnych aminokwasów. Jednak wszystkie nasze białka są zbudowane z grupy 20 aminokwasów, określanych jako aminokwasy standardowe.
Aminokwasy te możemy sklasyfikować w zależności od charakteru ich łańcucha bocznego. Aby ułatwić zapisywanie aminokwasów, stosuje się kod trzy- lub jednoliterowy.

Różne aminokwasy

U dorosłych możemy wyróżnić osiem aminokwasów egzogennych (Val, Leu, Ile, Thr, Met, Lys, Phe i Trp) oraz dziewiąty u dzieci (His). Aminokwasy te muszą bezwzględnie znajdować się w pożywieniu.

• Glicyna (Gly lub G).
• Alanina (Ala lub A), aminokwas bardzo rozpowszechniony w białkach.
• Walina (Val lub V).
• Leucyna (Leu lub L) i izoleucyna (Ile lub I), których organizm nie może syntetyzować, dlatego należą do aminokwasów egzogennych.
• Seryna (Ser lub S).
• Treonina (Thr lub T), która jest aminokwasem egzogennym.
• Cysteina (Cys lub C) przyczynia się do stabilizacji struktury trzeciorzędowej białek dzięki tworzeniu mostków disiarczkowych. Cysteina jest również prekursorem tauryny.

• Metionina (Met lub M), która należy do aminokwasów egzogennych.
• Kwas asparaginowy (Asp lub D) i kwas glutaminowy (Glu lub E). Te aminokwasy są bardzo rozpowszechnione w białkach. Jako wolne aminokwasy odgrywają ważną rolę w metabolizmie azotowym. Kwas glutaminowy służy również jako prekursor w powstawaniu kwasu γ-aminomasłowego (GABA), neuroprzekaźnika ośrodkowego układu nerwowego.
• Asparagina (Asn lub N) i glutamina (Gln lub Q) odgrywają ważną rolę w metabolizmie azotowym.
• Lizyna (Lys lub K) należy do aminokwasów niezbędnych (występuje między innymi w kolagenie).
• Arginina (Arg lub R) odgrywa ważną rolę w cyklu mocznikowym i uczestniczy w tworzeniu kreatyny.
• Histydyna (His lub H) jest uznawana za aminokwas niezbędny u dzieci.
• Fenyloalanina (Phe lub F) należy do aminokwasów niezbędnych. Jak wskazuje jej nazwa, jej struktura odpowiada alaninie podstawionej grupą fenylową, tworzącą hydrofobowy rodnik. Jej hydroksylacja prowadzi do powstania tyrozyny (Tyr lub Y). Oba te aminokwasy są ważne, ponieważ służą jako prekursory biosyntezy katecholamin (z których najczęstsze to adrenalina, noradrenalina i dopamina). Tyrozyna uczestniczy w tworzeniu hormonów tarczycy.
• Tryptofan (Trp lub W) jest aminokwasem niezbędnym. Stanowi biosyntetyczny prekursor serotoniny i witaminy B3.
• Prolina (Pro lub P). Podobnie jak lizyna, ma szczególną właściwość: w obrębie kolagenu ulega hydroksylacji, tworząc hydroksyprolinę.

Peptydy

Peptydy powstają w wyniku połączenia aminokwasów. Wiązanie powstaje w wyniku kondensacji grupy karboksylowej (węgla α) jednego aminokwasu z grupą aminową (węgla α) drugiego aminokwasu. Kondensacji tej towarzyszy uwolnienie cząsteczki wody.

Taki układ elektronów powoduje powstanie sztywnego i płaskiego wiązania peptydowego. W związku z tym nie zachodzi rotacja między atomami C i N, co znacząco wpływa na strukturę drugorzędową peptydów i białek.

Przykłady peptydów o znaczeniu biologicznym

• Glutation: Ten tripeptyd odgrywa ważną rolę na poziomie komórkowym, neutralizując wolne rodniki, zwłaszcza w krwinkach czerwonych. Jego sekwencja to: γGlu-Cys-Gly.
• ADH: Ten peptyd jest syntetyzowany przez podwzgórze za pośrednictwem jego neuronów neurosekrecyjnych. Uwolniony do krwi na poziomie tylnego płata przysadki mózgowej pełni funkcję hormonalną: pobudza nerki do ponownego wchłaniania wody.

Spożycie białka a ćwiczenia

Dziś wiadomo już na podstawie badań naukowych, że metabolizm białek zmienia się pod wpływem ćwiczeń. Często przypisujemy im jednak zbyt dużą rolę; rzeczywistość żywieniowa jest bardziej umiarkowana.
Synteza białek jest niezbędna do rozwoju i wzrostu, a także do utrzymania masy ciała. Regularne uprawianie sportu znacznie zwiększa dzienne zapotrzebowanie na związki azotowe, szczególnie w określonych warunkach (wyczerpanie zapasów glikogenu, znaczny spadek stężenia glukozy we krwi itp.). Nie magazynujemy jednak aminokwasów. W razie potrzeby wykorzystywane są zatem aminokwasy pochodzące z białek strukturalnych lub funkcjonalnych, co może wpływać na funkcjonowanie organizmu.

Sporty wytrzymałościowe: utlenianie aminokwasów i zapotrzebowanie na białko

Jeśli zapotrzebowanie na białko oznacza optymalną ilość białka niezbędną do zapewnienia wszystkich procesów syntezy białek w organizmie, pokrycia utleniania aminokwasów oraz względnych strat wynikających z przyspieszonego obrotu białek, można łatwo stwierdzić, że powtarzające się ćwiczenia wytrzymałościowe zwiększają zapotrzebowanie żywieniowe na białko i aminokwasy. Wykonywanie ćwiczeń o długim czasie trwania wywołuje istotne zmiany w metabolizmie białek. Badania eksperymentalne pokazują, że ten rodzaj treningu wytrzymałościowego wiąże się z drastycznym ograniczeniem procesów syntezy białek mięśniowych. W związku z tym podczas długotrwałego wysiłku, jeśli podaż glukozy jest niewystarczająca, odnotowuje się zwiększenie rozkładu białek w celu zwiększenia dostępności aminokwasów, które mogą uczestniczyć w glukoneogenezie lub wejść w cykl Krebsa, aby dostarczyć energii w postaci ATP. Wreszcie regeneracja po tego rodzaju wysiłku będzie wymagała rozważenia celowanej podaży białka.

Dostępne w naszym organizmie aminokwasy pochodzą z kilku źródeł: są dostarczane wraz z pożywieniem, powstają w wyniku endogennej proteolizy lub są syntetyzowane de novo w organizmie (w przypadku aminokwasów niebędących niezbędnymi). Dostępność aminokwasów niezbędnych zależy wyłącznie od podaży z dietą i stopnia ich rozkładu.
Poza wysiłkiem istnieje doskonała równowaga między rozkładem (proteolizą) a syntezą białek (proteosyntezą).

Jednak podczas długotrwałego wysiłku podaż azotu jest ograniczona, synteza białek nie jest w stanie zrekompensować ich rozpadu, a masa mięśniowa ulega zanikowi. Niektóre aminokwasy można wówczas uznać za rzeczywiste substraty przydatne do funkcjonowania mięśni. Są one wykorzystywane na drodze oksydacyjnej. Jednak tylko kilka aminokwasów może być bezpośrednio utlenianych w obrębie mięśni szkieletowych: przede wszystkim aminokwasy rozgałęzione (AAB: leucyna, izoleucyna, walina), a w znacznie mniejszym stopniu także asparaginian, asparagina i prolina.

Białka w naszej diecie

Białko zawarte w pożywieniu nigdy nie trafia bezpośrednio do naszych tkanek. Musi zostać „rozłożone” na aminokwasy lub dipeptydy. Po zakończeniu trawienia aminokwasy dostarczone wraz z pożywieniem są nie do odróżnienia od tych powstałych w wyniku rozpadu białek organizmu. Aby wytwarzać własne białka, organizm czerpie ze „wspólnego worka”, w którym w danym momencie „t” znajdują się wszystkie dostępne aminokwasy — zarówno pochodzące z pożywienia, jak i powstałe w wyniku rozpadu białek organizmu. W idealnej sytuacji nasza dieta powinna dostarczać optymalnych ilości aminokwasów, zwłaszcza ośmiu niezbędnych.

Źródła białka pochodzenia zwierzęcego uzyskują dość wysokie wyniki w skalach Wartości Biologicznej (WB) i Współczynnika Wykorzystania Trawiennego (CUD). Inaczej jest w przypadku białek roślinnych. Zarówno w zbożach, jak i w roślinach strączkowych niektóre aminokwasy egzogenne występują w zdecydowanie zbyt małych ilościach (czynnik ograniczający). Zbożom na ogół brakuje lizyny, natomiast w roślinach strączkowych i soi czynnikiem ograniczającym jest metionina. Łącząc oba źródła, można uzyskać pełny zestaw niezbędnych aminokwasów, ale wiąże się to z pewnym marnotrawstwem! Ponadto, choć takie połączenie pozwala zapobiegać ciężkim i przewlekłym niedoborom niezbędnego aminokwasu, nie gwarantuje prawidłowego przebiegu wszystkich procesów metabolicznych wymagających udziału aminokwasów w dłuższej perspektywie. Tę niewystarczalność funkcjonalną obserwuje się zwłaszcza w syntezie neuroprzekaźników, a szczególnie serotoniny, której produkcja zależy od tryptofanu — aminokwasu bardzo często występującego w ilości ograniczającej.
Dochodzi do tego problem związany z systemami wychwytywania aminokwasów. Wnikają one do komórek dzięki białkom receptorowym znajdującym się w błonach komórkowych. Istnieją 4 rodziny receptorów dla 20 aminokwasów. W praktyce zachodzą więc zjawiska konkurencji. Nie wystarczy zatem dostarczyć aminokwasu w odpowiednim stężeniu, aby mieć pewność, że związane z nim procesy będą przebiegać prawidłowo. Konkurujące aminokwasy nie mogą występować w zbyt wysokim stężeniu, ponieważ utrudniałoby to wchłanianie pierwszego z nich.
Sam skład aminokwasowy posiłku nie pozwala określić, w jakim stopniu podaż poszczególnych aminokwasów zostanie optymalnie zapewniona każdej z naszych komórek.

Spożywając białko, wprowadzamy do organizmu azot. Obliczając różnicę między tymi dwiema wartościami (ilością przyjętą a ilością wydaloną), otrzymujemy tak zwany „bilans azotowy”. O dodatnim bilansie azotowym mówimy wtedy, gdy podaż azotu przewyższa sumę jego wydalania z moczem, kałem i potem. Dodatni bilans azotowy jest niezbędny do zapewnienia odpowiedniego poziomu syntezy. Na tej metodzie analizy opierają się RNP (zalecenia żywieniowe dla populacji), które odnoszą się przede wszystkim do ilościowego ujęcia zapotrzebowania oraz służą zapobieganiu niedoborom i ochronie syntezy białek.

Zalecenia dla osób uprawiających sporty wytrzymałościowe są zgodne: 1,2–1,5 g/kg/dzień.
Dlatego w przypadku osoby o masie 70 kg zalecane spożycie białka wynosi od 84 g dziennie do 105 g dziennie; odpowiada to na przykład bardzo dużym ilościom mięsa: od 465 do 580 g! Stąd warto spożywać inne źródła białka (produkty zbożowe, rośliny strączkowe…) lub ukierunkowane koncentraty we wczesnym okresie regeneracji. Po raz kolejny zaleca się stosowanie na co dzień zróżnicowanej i zbilansowanej diety, dostosowanej do poziomu treningu.

U sportowców, w pewnych warunkach, zwiększa się zapotrzebowanie związane z odnową funkcjonalną z powodu katabolizmu białek, dotyczącego zwłaszcza elementów kurczliwych mięśni (szczególnie u biegaczy, ze względu na falę uderzeniową, która przy każdym kontakcie stopy z podłożem wywiera powtarzający się efekt destrukcyjny). Procesy te zwiększają straty i nakładają się na te związane z energetycznym wykorzystaniem niektórych aminokwasów. W rezultacie po biegu na 100 km można zaobserwować spadek stężenia większości aminokwasów w osoczu oraz zwiększenie wydalania azotu z moczem.

Należy jednak uważać, ponieważ zwiększone stosowanie „niesprofilowanych” suplementów białkowych może znacząco zwiększyć zapotrzebowanie; tempo syntezy jest bowiem określane przez dostępność aminokwasu występującego w tkankach w najmniejszej ilości. Oznacza to, że jeśli poziom aminokwasów rozgałęzionych zmniejszył się w odpowiedzi na wysiłek, synteza zachodząca po wysiłku będzie proporcjonalna do pozostałych ilości leucyny, izoleucyny i waliny.

Niektóre aminokwasy działają jak cząsteczki zdolne do stymulowania syntezy białek. Leucyna może specyficznie stymulować syntezę białek w mięśniach i wątrobie, nawet w niesprzyjających warunkach (zob.: Buse MG, Reid M (1975): Leucine, a possible regulator of protein turnover in muscle. J. Clin. Invest., 58: 1250).

Podaż suplementów białkowych bogatych w aminokwasy rozgałęzione pozwala zatem uniknąć zaniku mięśni, a także pogorszenia szeregu parametrów fizycznych, psychicznych i fizjologicznych (zob.: Degoutte F, Jouanel P i wsp. (2006): Food restriction and performance, biochemical, psychological and endocrine changes in judo athletes. Int. J. Sport Med., 27 (1): 9–18.).

Oprócz aminokwasów rozgałęzionych dwa inne wydają się nam istotne i nie powinny być pomijane w diecie sportowca:

Metionina (czynnik ograniczający w przypadku roślin strączkowych i soi):

Obecność metioniny (Met) w optymalnym stężeniu warunkuje przebieg wielu reakcji, które zależą również od poziomu podaży energii. Jak wspomniano wyżej, Met może w sytuacji nagłej przyczyniać się do dostarczania energii tkankom. Odbywa się to za pośrednictwem cyklu Krebsa kosztem innych przemian metabolicznych Met. Dlatego każde zmniejszenie podaży Met z pożywieniem spowalnia te różne szlaki, zwłaszcza glukoneogenezę, aby utrzymać jej minimalne stężenie w komórkach. Ponadto przemiana Met w cysteinę, sprzyjająca powstawaniu glutationu (uczestniczącego w kaskadzie antyrodnikowej), ulega spowolnieniu na rzecz dostarczania energii albo nie może się odbyć.

Glutamina, glicyna i asparaginian:

Nasz kapitał energetyczny opiera się na cząsteczce DNA, która ma kształt podwójnej helisy (dwuniciowej). RNA jest natomiast polimerem podobnym do DNA, lecz jednoniciowym. DNA przechowuje informację genetyczną w komórce, podczas gdy RNA służy do przekazywania informacji kodującej poza jądro komórkowe, a następnie do syntezy białek na podstawie tych informacji. Zasady budujące RNA są dostarczane w niewielkich ilościach wraz z pożywieniem, jednak większość pochodzi z syntezy zachodzącej w komórkach. Synteza ta odbywa się z aminokwasów, z których niektóre są dostępne jedynie w ograniczonych ilościach. Kapitał genetyczny i białka są zatem od siebie ściśle zależne. Ich prekursorami są: glutamina, glicyna i asparaginian. Glutamina odgrywa tym większą rolę, że zawiera 2 cząsteczki azotu. Jej dostępność ma więc kluczowe znaczenie w sytuacjach, w których szybkie namnażanie komórek jest niezbędne (odpowiedź immunologiczna, gojenie ran…). W tym przypadku obecność kofaktorów enzymatycznych, takich jak cynk oraz witaminy B9, B12 (wyłącznie pochodzenia zwierzęcego) i B6, ma decydujące znaczenie dla prawidłowego przebiegu procesu syntezy.

Dlatego każdy niedobór lub zaburzenie równowagi w podaży tych aminokwasów, a zwłaszcza glutaminy, wpłynie na regenerację i reakcję na aktywność fizyczną.

Te różne kwestie sprawiają, że określenie idealnej/optymalnej podaży białka jest bardzo złożone. Wspomniane wyżej zalecenie uwzględnia ewentualne zaburzenia funkcjonalne, aby dostosować przyjmowane ilości zarówno pod względem ilościowym, jak i jakościowym oraz różnorodności. Suplementacja stanowi jedynie niewielką korektę racji pokarmowej i obejmuje łatwo trawione, ukierunkowane peptydy. W żadnym wypadku nie powinna zastępować udowodnionych niedoborów żywieniowych. Choć niekiedy uznaje się ją za zbędną, wydaje się jednak, że towarzyszy jej poprawa stanu zdrowia danego sportowca.

Artykuł napisany dla naszego partnera Atlet przez:
Caroline JOUCLA • Dyplomowana państwowo dietetyczka i specjalistka ds. żywienia • www.carolinejoucladieteticienne.com