SPORT UND PROTEINE IN PARTNERSCHAFT MIT ATLET

Zusammenfassung

Proteine bilden eine heterogene chemische Familie und gelten als Biomoleküle von herausragender Bedeutung:

Quantitativ machen Proteine 55 bis 85 % des Trockengewichts aus. Nach Wasser sind sie der zweithäufigste Bestandteil des Organismus.

Qualitativ gesehen haben sie sowohl eine strukturelle als auch eine lebenswichtige funktionelle Rolle.
Abgesehen von Ausnahmefällen (längerem Fasten, unzureichenden Glykogenreserven …) tragen Proteine nicht wesentlich zur Deckung des Energiebedarfs bei.

Unser Proteinbedarf ist sehr hoch. Unser Organismus bildet fast 100.000 verschiedene Proteinarten!

Alle Proteine werden aus 20 verschiedenen Aminosäuren aufgebaut.
Davon sind 8 essenzielle Aminosäuren (AAE): Der menschliche Körper kann sie nicht selbst herstellen. Die Ernährung muss sie ihm daher zuführen, und zwar zudem bei derselben Mahlzeit. Denn wenn dem Körper zur Herstellung eines seiner Proteine auch nur eine dieser 8 essenziellen Aminosäuren fehlt, wird die Proteinproduktion eingestellt, da der Körper die übrigen 7 nicht zurücklegen kann, bis die 8. eintrifft.

Tierische Proteine liefern alle diese 8 essenziellen Aminosäuren, was bei pflanzlichen Proteinen nicht der Fall ist, da ihnen eine der 8 essenziellen Aminosäuren fehlt. Vegetarier müssen daher bei derselben Mahlzeit sowohl Getreide (Weizen, Mais, Reis …), das wenig Lysin enthält, als auch Hülsenfrüchte (Linsen, Kichererbsen …), die wenig Methionin enthalten, essen.

Die Proteinsynthese ist für die Entwicklung und das Wachstum, aber auch für den Erhalt der Körpermasse unerlässlich. Während Kohlenhydrate die wichtigste Energiequelle darstellen, erhöht regelmäßige körperliche Betätigung den täglichen Bedarf an stickstoffhaltigen Verbindungen erheblich. Unter ganz besonderen Bedingungen können bestimmte Aminosäuren oxidiert werden und so als eigenständige Energiesubstrate dienen. Alle im Körper vorhandenen Proteine erfüllen jedoch eine genau definierte Funktion, und anders als bei Kohlenhydraten oder Fetten gibt es keine gespeicherten oder als Reserve zurückgelegten Aminosäuren. Bei Bedarf werden daher Aminosäuren aus Struktur- oder Funktionsproteinen verwendet, was die Funktionsweise des Organismus beeinträchtigen kann.

Bei fehlender Proteinzufuhr kannibalisiert und verdaut sich der Körper also selbst!

Das Fehlen von Proteinen zwingt den Körper, auf seine „Reserven“ zurückzugreifen: Der Abbau der Muskeln (einschließlich des Herzens) und anschließend der inneren Organe (Darm, Leber …) ist dann unvermeidlich!

Das Zurückgreifen auf die Reserven führt zu Mangelerscheinungen: Die Immunabwehr wird geschwächt, die Verdauung und die Darmpassage verlangsamen sich, die Wundheilung verläuft schlecht, die Haut altert …

Wie so oft hängen die im Proteinstoffwechsel festgestellten Veränderungen eng mit der betriebenen Sportart zusammen, und die auftretenden Probleme unterscheiden sich erheblich je nachdem, ob es sich bei der betrachteten Sportart um eine Ausdauer- oder um eine Kraft-Schnelligkeitsdisziplin handelt. Dennoch sind die Reaktionen des Proteinstoffwechsels in dem sehr breiten Spektrum von kurzen Übungen mit sehr hoher Intensität (anaerobe, explosive Übungen) bis hin zu lang andauernden Ausdauerübungen qualitativ ähnlich: Während der Aktivität gehen die Proteinsynthesen zurück und die Proteinabbauprozesse nehmen zu, während in der Erholungsphase das Gegenteil eintritt …

Wiederholung des Biochemieunterrichts …

Proteine bilden eine heterogene chemische Familie und gelten als Biomoleküle von herausragender Bedeutung:

• Quantitativ machen Proteine 55 bis 85 % des Trockengewichts aus. Sie sind nach Wasser der zweithäufigste Bestandteil des Organismus.
• Qualitativ haben sie eine strukturelle, aber auch eine lebenswichtige funktionelle Rolle.
  Außer in Ausnahmefällen (längeres Fasten, Diabetes …) tragen Proteine nicht wesentlich zur Deckung des Energiebedarfs bei.

Sie haben die Funktion der mechanischen Stütze und des Gewebehalts, beispielsweise Kollagen, das häufigste Protein des Organismus; auf zellulärer Ebene sind die Proteine des Zytoskeletts (Aktin, Tubulin) für die Form der Zellen verantwortlich.

Sie haben die Funktion eines biochemischen Katalysators, wie im Fall der Enzyme, ohne die nahezu alle chemischen Reaktionen im Organismus unmöglich wären; die Funktion eines Bluttransporteurs, wie Albumin (das wichtigste Plasmaprotein, das zum Transport freier Fettsäuren oder bestimmter Vitamine beiträgt) oder Hämoglobin (in den roten Blutkörperchen lokalisiert, ermöglicht den Transport von Sauerstoff und Kohlendioxid); die Funktion eines Membrantransporteurs: Proteine kontrollieren quantitativ und qualitativ den Austausch zwischen der Zelle und dem extrazellulären Milieu, etwa die spezifischen Glukosetransporter; die Funktion eines chemischen Mediators, wie Peptidhormone, etwa Insulin und Glukagon; die Funktion eines Membranrezeptors; die Funktion, die Integrität des Organismus aufrechtzuerhalten, wie bei den Immunglobulinen (Antikörpern); sowie die Funktion der Bewegung, wie bei den kontraktilen Muskelproteinen (Aktin und Myosin).

Protide sind organische Verbindungen aus Kohlenstoff (C), Wasserstoff (H), Sauerstoff (O) und Stickstoff (N), denen manchmal Schwefel (S) hinzugefügt wird. Ihre monomere Struktur ist die Aminosäure. Je nach Ausmaß der Polymerisation und Zusammensetzung lassen sich mehrere Arten von Protiden unterscheiden:

Die Aminosäuren

Aminosäuren haben eine gemeinsame Molekülstruktur. Sie sind stickstoffhaltige Verbindungen.

Mehr als 250 verschiedene Aminosäuren sind bekannt. Unsere Proteine bestehen jedoch alle aus einer Gruppe von 20 Aminosäuren, die als Standardaminosäuren bezeichnet werden.
Wir können diese Aminosäuren anhand der Beschaffenheit ihrer Seitenkette klassifizieren. Um die Schreibweise der Aminosäuren zu vereinfachen, werden ein Drei-Buchstaben-Code oder ein Ein-Buchstaben-Code verwendet.

Die verschiedenen Aminosäuren

Bei Erwachsenen können wir acht essenzielle Aminosäuren (Val, Leu, Ile, Thr, Met, Lys, Phe und Trp) sowie eine neunte bei Kindern (His) auflisten. Diese Aminosäuren müssen unbedingt in der Nahrung enthalten sein.

• Glycin (Gly oder G).
• Alanin (Ala oder A), eine in Proteinen sehr häufig vorkommende Aminosäure.
• Valin (Val oder V).
• Leucin (Leu oder L) und Isoleucin (Ile oder I), die vom Körper nicht synthetisiert werden können und daher zu den essenziellen Aminosäuren gehören.
• Serin (Ser oder S).
• Threonin (Thr oder T), eine essenzielle Aminosäure.
• Cystein (Cys oder C) trägt durch die Bildung von Disulfidbrücken zur Stabilisierung der Tertiärstruktur von Proteinen bei. Cystein ist außerdem ein Vorläufer von Taurin.

• Methionin (Met oder M), das zu den essenziellen Aminosäuren gehört.
• Asparaginsäure (Asp oder D) und Glutaminsäure (Glu oder E). Diese Aminosäuren kommen in Proteinen sehr häufig vor. Als freie Aminosäuren spielen sie eine wichtige Rolle im Stickstoffstoffwechsel. Glutaminsäure dient außerdem als Vorläufer für die Bildung von γ-Aminobuttersäure (GABA), einem Botenstoff des zentralen Nervensystems.
• Asparagin (Asn oder N) und Glutamin (Gln oder Q); sie spielen eine wichtige Rolle im Stickstoffstoffwechsel.
• Lysin (Lys oder K) gehört zu den essenziellen Aminosäuren (es kommt insbesondere im Kollagen vor).
• Arginin (Arg oder R) spielt eine wichtige Rolle im Harnstoffzyklus und ist an der Bildung von Kreatin beteiligt.
• Histidin (His oder H) gilt bei Kindern als essenzielle Aminosäure.
• Phenylalanin (Phe oder F) gehört zu den essenziellen Aminosäuren. Wie der Name bereits andeutet, entspricht seine Struktur Alanin, das durch eine Phenylgruppe substituiert ist, wodurch ein hydrophober Rest entsteht. Durch seine Hydroxylierung entsteht Tyrosin (Tyr oder Y). Diese beiden Aminosäuren sind wichtig, da sie als Vorläufer für die Biosynthese von Katecholaminen dienen, insbesondere von Adrenalin, Noradrenalin und Dopamin. Tyrosin ist an der Bildung der Schilddrüsenhormone beteiligt.
• Tryptophan (Trp oder W) ist eine essenzielle Aminosäure. Es ist ein biosynthetischer Vorläufer von Serotonin und Vitamin B3.
• Prolin (Pro oder P). Wie Lysin weist es die Besonderheit auf, im Kollagen hydroxiliert zu werden: Hydroxyprolin.

Die Peptide

Peptide entstehen durch die Verbindung von Aminosäuren. Die Bindung entsteht durch die Kondensation zwischen der Carboxylgruppe (des α-Kohlenstoffs) einer Aminosäure und der Aminogruppe (des α-Kohlenstoffs) einer zweiten Aminosäure. Bei dieser Kondensation wird ein Wassermolekül freigesetzt.

Diese elektronische Anordnung bewirkt eine starre und planare Peptidbindung. Daher findet keine Rotation zwischen C und N statt, was die Sekundärstruktur von Peptiden und Proteinen erheblich beeinflusst.

Beispiele für biologisch interessante Peptide

• Glutathion: Dieses Tripeptid spielt auf zellulärer Ebene eine wichtige Rolle, indem es freie Radikale neutralisiert, insbesondere in den roten Blutkörperchen. Seine Sequenz lautet: γGlu-Cys-Gly.
• ADH: Dieses Peptid wird vom Hypothalamus mithilfe seiner neurosekretorischen Neuronen synthetisiert. Es wird im Bereich des Hypophysenhinterlappens ins Blut ausgeschüttet und hat eine hormonelle Funktion: Es stimuliert die Rückresorption von Wasser durch die Niere.

Proteinzufuhr und körperliche Betätigung

Heute ist wissenschaftlich erwiesen, dass der Proteinstoffwechsel durch körperliche Betätigung beeinflusst wird. Dennoch räumen wir Proteinen oft eine zu wichtige Rolle ein; die ernährungswissenschaftliche Realität ist ausgewogener.
Die Proteinsynthese ist für die Entwicklung, das Wachstum, aber auch für den Erhalt der Körpermasse entscheidend. Regelmäßige sportliche Betätigung erhöht den täglichen Bedarf an stickstoffhaltigen Verbindungen erheblich, insbesondere unter bestimmten Bedingungen (Erschöpfung der Glykogenreserven, starker Abfall des Blutzuckerspiegels …). Allerdings speichern wir keine Aminosäuren. Bei Bedarf werden daher Aminosäuren aus Struktur- oder Funktionsproteinen genutzt, was die Funktionsweise des Körpers beeinträchtigen kann.

Ausdauersport: Oxidation von Aminosäuren und Proteinbedarf

Wenn der Proteinbedarf die optimale Proteinmenge bezeichnet, die erforderlich ist, um sämtliche Proteinsynthesen des Körpers sicherzustellen, die Oxidation von Aminosäuren auszugleichen und die relativen Verluste aufgrund des beschleunigten Proteinumsatzes zu kompensieren, lässt sich leicht schlussfolgern, dass wiederholte Ausdauerbelastungen den Nährstoffbedarf an Proteinen und Aminosäuren erhöhen. Die Durchführung von Belastungen über lange Dauer führt zu erheblichen Veränderungen im Proteinmetabolismus. Experimentelle Studien zeigen, dass diese Form des Ausdauertrainings mit einer drastischen Verringerung der muskulären Proteinsynthese verbunden ist. Wenn während einer länger andauernden Belastung die Glukoseversorgung unzureichend ist, nimmt daher der Proteinabbau zu, um die Verfügbarkeit von Aminosäuren zu erhöhen, die zur Glukoneogenese beitragen oder in den Krebs-Zyklus eintreten können, um Energie in Form von ATP bereitzustellen. Schließlich wird die Erholung nach einer solchen Belastung die Erwägung einer gezielten Proteinzufuhr erfordern.

Die in unserem Körper verfügbaren Aminosäuren haben mehrere Ursprünge: Sie stammen aus der Nahrung, entstehen durch endogene Proteolyse oder werden im Körper de novo synthetisiert (bei nicht essenziellen Aminosäuren). Die Verfügbarkeit essenzieller Aminosäuren hängt ausschließlich von der Nahrungszufuhr und ihrem Abbaugrad ab.
Außerhalb der körperlichen Belastung besteht ein perfektes Gleichgewicht zwischen Abbau (Proteolyse) und Proteinsynthese (Proteosynthese).

Bei einer langfristigen Belastung ist die Stickstoffzufuhr jedoch reduziert, die Proteinsynthese kann den Proteinabbau nicht ausgleichen und die Muskelmasse bildet sich zurück. Einige Aminosäuren können dann als echte, für die Muskelfunktion nützliche Substrate betrachtet werden. Sie werden auf oxidativem Weg verwertet. Allerdings können nur wenige Aminosäuren direkt im Skelettmuskel oxidiert werden: im Wesentlichen sind dies die verzweigtkettigen Aminosäuren (BCAA: Leucin, Isoleucin, Valin) sowie in deutlich geringerem Maße Aspartat, Asparagin und Prolin.

Proteine in unserer Ernährung

Das Protein aus Lebensmitteln gelangt niemals direkt in unser Gewebe. Es muss in Aminosäuren oder Dipeptide „abgebaut“ werden. Nach abgeschlossener Verdauung sind die über unsere Nahrung aufgenommenen Aminosäuren nicht von denen zu unterscheiden, die aus dem Abbau körpereigener Proteine stammen. Um seine eigenen Proteine aufzubauen, schöpft unser Körper aus dem „gemeinsamen Pool“, in dem sich zum Zeitpunkt „t“ alle verfügbaren Aminosäuren befinden (die aus der Nahrung und die aus dem Abbau körpereigener Proteine). Unter idealen Bedingungen sollte unsere Ernährung optimale Mengen an Aminosäuren liefern, insbesondere die acht essenziellen.

Tierische Proteinquellen erzielen auf den Skalen der biologischen Wertigkeit (BW) und des Verdauungskoeffizienten (VK) recht gute Werte. Bei pflanzlichen Proteinen ist das anders. Denn sowohl bei Getreide als auch bei Hülsenfrüchten stellt man fest, dass einige der essenziellen Aminosäuren nur in viel zu geringen Mengen zugeführt werden (limitierender Faktor). Getreide ist im Allgemeinen lysinarm; bei Hülsenfrüchten und Soja ist Methionin der limitierende Faktor. Durch die Kombination beider Quellen lässt sich ein vollständiger Satz essenzieller Aminosäuren zusammenstellen, allerdings mit einer gewissen Verschwendung! Zudem kann diese Auswahl zwar schwere und chronische Mängel einer essenziellen Aminosäure verhindern, sie gewährleistet jedoch langfristig nicht den ordnungsgemäßen Ablauf aller Stoffwechselvorgänge, an denen Aminosäuren beteiligt sind. Diese funktionelle Unzulänglichkeit zeigt sich insbesondere bei der Synthese von Neurotransmittern, vor allem bei Serotonin, dessen Bildung von Tryptophan abhängt, einer sehr häufig limitierenden Aminosäure.
Hinzu kommt das Problem der Aufnahmesysteme für Aminosäuren. Diese gelangen mithilfe von Rezeptorproteinen der Zellmembranen in die Zellen. Für 20 Aminosäuren gibt es vier Rezeptorfamilien. Dadurch kommt es zu Konkurrenzerscheinungen. Es reicht also nicht aus, eine Aminosäure in ausreichender Konzentration zuzuführen, um sicherzustellen, dass die daraus resultierenden Prozesse ordnungsgemäß ablaufen. Die konkurrierenden Aminosäuren dürfen nicht in zu hoher Konzentration vorhanden sein, da dies die Aufnahme der zuerst genannten Aminosäure beeinträchtigen würde.
Die grobe Aminosäurezusammensetzung einer Mahlzeit lässt nicht erkennen, in welchem Maß die Zufuhr der verschiedenen Aminosäuren für jede unserer Zellen optimal sichergestellt wird.

Wenn wir Proteine verzehren, führen wir unserem Körper Stickstoff zu. Zieht man die beiden Größen voneinander ab (Zufuhr minus Ausscheidung), erhält man die sogenannte „Stickstoffbilanz“. Eine positive Stickstoffbilanz liegt vor, wenn die Stickstoffzufuhr die Summe der Ausscheidungen über Urin, Stuhl und Schweiß übersteigt. Eine positive Stickstoffbilanz ist erforderlich, um ein angemessenes Syntheseniveau sicherzustellen. Auf dieser Analysemethode beruhen die RNP (Ernährungsempfehlungen für die Bevölkerung), die sich im Wesentlichen auf eine quantitative Betrachtung des Bedarfs beziehen und darauf abzielen, Mangelerscheinungen vorzubeugen und die Proteinsynthese nicht zu beeinträchtigen.

Die Empfehlungen für Ausdauersportlerinnen und -sportler sind einheitlich: 1,2 bis 1,5 g/kg/Tag.
Für eine 70 kg schwere Person liegt die empfohlene Proteinzufuhr daher zwischen 84 g/Tag und 105 g/Tag. Das entspricht beispielsweise sehr großen Fleischmengen von 465 bis 580 g! Daher ist es sinnvoll, auch andere Proteinquellen (Getreide, Hülsenfrüchte …) oder gezielte Konzentrate in der frühen Erholungsphase zu verzehren. Einmal mehr empfehlen wir, auf eine abwechslungsreiche und ausgewogene tägliche Ernährung zu achten, die an das Trainingsniveau angepasst ist.

Bei Sporttreibenden ist der Bedarf für die funktionelle Erneuerung unter bestimmten Bedingungen aufgrund des Proteinabbaus erhöht. Dieser betrifft insbesondere die kontraktilen Elemente der Muskulatur, vor allem bei Läuferinnen und Läufern, da die Stoßwelle bei jedem Aufsetzen des Fußes auf dem Boden wiederholt eine zerstörerische Wirkung ausübt. Diese Prozesse verstärken die Verluste und kommen zu denjenigen hinzu, die durch die energetische Nutzung bestimmter Aminosäuren entstehen. Daher kann nach einem 100-km-Lauf ein Rückgang des Plasmaspiegels der meisten Aminosäuren sowie eine erhöhte Stickstoffausscheidung im Urin festgestellt werden.

Aber Vorsicht: Die verstärkte Verwendung „nicht gezielter“ Proteinpräparate kann den Bedarf erheblich erhöhen; denn die Syntheserate wird durch die Verfügbarkeit der Aminosäure bestimmt, die im Gewebe am wenigsten vorhanden ist. Das bedeutet: Wenn der Gehalt an verzweigtkettigen Aminosäuren als Reaktion auf die Belastung abgenommen hat, sind die nach der Belastung stattfindenden Synthesen proportional zu den verbleibenden Mengen an Leucin, Isoleucin und Valin.

Bestimmte Aminosäuren wirken als Moleküle, die die Proteinsynthese stimulieren können. Leucin ist in der Lage, die Proteinsynthese in Muskeln und Leber spezifisch zu stimulieren, und zwar selbst unter ungünstigen Bedingungen (siehe: Buse MG, Reid M (1975): Leucine, a possible regulator of protein turnover in muscle. J. Clin. Invest., 58: 1250).

Die Zufuhr von Proteinpräparaten, die reich an verzweigtkettigen Aminosäuren sind, trägt somit dazu bei, Muskelabbau sowie die Verschlechterung einer Reihe körperlicher, psychologischer und physiologischer Parameter zu verhindern (siehe: Degoutte F, Jouanel P & Coll (2006): Food restriction and performance, biochemical, psychological and endocrine changes in judo athletes. Int. J. Sport Med., 27 (1): 9 – 18.).

Neben den verzweigtkettigen Aminosäuren scheinen uns zwei weitere Aminosäuren in der Ernährung von Sportlern nicht vernachlässigt werden zu dürfen:

Das Methionin (limitierender Faktor bei Hülsenfrüchten und Soja):

Das Vorhandensein von Methionin (Met) in optimaler Konzentration bestimmt den Ablauf zahlreicher Reaktionen, die ebenfalls von der Höhe der Energiezufuhr abhängen. Wie weiter oben erläutert, kann Met in Notfallsituationen zur Energieversorgung des Gewebes beitragen. Dies geschieht über den Krebs-Zyklus zulasten der anderen Stoffwechselwege, an denen Met beteiligt ist. Daher führt jede Verringerung der Methioninzufuhr über die Nahrung zu einer Verlangsamung dieser verschiedenen Wege, insbesondere der Glukoneogenese, um den Mindestgehalt in den Zellen aufrechtzuerhalten. Darüber hinaus wird die Umwandlung von Met in Cystein zur Förderung der Glutathionbildung (die an der antioxidativen Kaskade beteiligt ist) zugunsten der Energieversorgung verlangsamt oder kann nicht stattfinden.

Glutamin, Glycin und Aspartat:

Unsere Energiegrundlage beruht auf dem DNA-Molekül, das die Form einer Doppelhelix (eines doppelsträngigen Moleküls) hat. Die RNA hingegen ist ein der DNA ähnliches, einzelsträngiges Polymer. Die DNA speichert die genetische Information in der Zelle, während die RNA dazu dient, die codierte Information aus dem Zellkern zu übertragen und anschließend anhand dieser Informationen Proteine zu synthetisieren. Die Basen, aus denen die RNA besteht, werden in kleinen Mengen über die Nahrung zugeführt; der größte Teil stammt tatsächlich aus Synthesen in den Zellen. Diese erfolgen aus Aminosäuren, von denen einige nur in begrenzten Mengen verfügbar sind. Das genetische Erbgut und die Proteine stehen daher in enger Abhängigkeit voneinander. Die Vorstufen sind: Glutamin, Glycin und Aspartat. Glutamin ist umso stärker beteiligt, als es zwei Stickstoffmoleküle enthält. Seine Verfügbarkeit ist daher in Situationen, in denen eine schnelle Zellvermehrung unerlässlich ist (Immunantwort, Wundheilung …), von entscheidender Bedeutung. Dabei ist das Vorhandensein enzymatischer Kofaktoren wie Zink sowie der Vitamine B9, B12 (ausschließlich tierischen Ursprungs) und B6 für den ordnungsgemäßen Ablauf des Syntheseprozesses ausschlaggebend.

Daher beeinträchtigt jedes Defizit oder Ungleichgewicht bei der Zufuhr dieser Aminosäuren, insbesondere von Glutamin, die Regeneration und die Reaktion auf körperliche Aktivität.

Diese verschiedenen Punkte machen die Definition einer idealen/optimalen Proteinzufuhr sehr komplex. Die oben genannte Empfehlung berücksichtigt mögliche funktionelle Störungen, um die Zufuhr sowohl quantitativ als auch qualitativ und hinsichtlich der Vielfalt anzupassen. Nahrungsergänzungen dienen lediglich kleinen Anpassungen der Ration und bestehen aus sehr gut verdaulichen, gezielt ausgewählten Peptiden. Sie dürfen keinesfalls nachgewiesene Nährstoffmängel ausgleichen. Obwohl sie mitunter als überflüssig angesehen werden, scheint ihre Einnahme dennoch mit einer Verbesserung des Gesundheitszustands der betroffenen Sportler einherzugehen.

Artikel verfasst für unseren Partner Atlet von:
Caroline JOUCLA • Staatlich anerkannte Ernährungsberaterin und Diätologin • www.carolinejoucladieteticienne.com